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解析肉碱膜转运蛋白晶体结构

  肉碱膜转运蛋白晶体结构分析

  膜转运蛋白CaiT和底物复合物(1-12代表12段跨膜螺旋)的结构图。 a是平行于薄膜的视角,b是垂直于薄膜的视角。
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中国科学院生物物理研究所研究员姜涛领导的研究小组近日在研究三维结构蔡唐方面研究膜转运蛋白左旋肉碱的相关成果文章发表于3月28日“自然 - 结构与自然结构分子生物学肉碱在体内广泛存在,在哺乳动物长链脂肪酸的β-氧化过程中起着重要作用,一些细菌还可以在缺氧的环境下使用肉碱作为电子受体,并将其转化为γ-丁内酯。转运蛋白CaiT在大肠杆菌中是一种具有12个跨膜螺旋的膜蛋白,负责肉碱的双向转运和肉碱的γ-丁基甜菜碱代谢物。关于转运机制,过去的研究表明膜转运蛋白使用替代接近底物转运蛋白运输机具有内向和外向两种主要构象这是通过两件事物之间的转换运输的。然而,由于缺乏足够的蛋白质 - 底物复合物结构和功能测定证据,效果的确切细节并不清楚。经过长期的努力,江涛研究小组解决了膜转运蛋白CaiT的晶体结构及其底物左旋肉碱复合物分辨率为3.15埃。在这种晶体结构中,CaiT以三聚体形式存在,每种单体在内向构型和外向构型之间呈现中间构象。每个CaiT分子结合4个左旋肉碱分子。 CaiT中心部位的四个肉毒碱分子沿着膜的分布方向,勾画出一个底物运输通道。通过对关键氨基酸残基的诱变,发现位于CaiT中心的主要结合位点和位于胞内通道底部的次要结合位点在转运过程中起着重要的作用。这项工作已经导致了对双向运输的膜转运蛋白的作用机制的更深入的理解。 (来源:Kelli Amanda)
 

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